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sábado, 28 de maio de 2011

Proteína



As Proteínas são compostos de alto peso molecular, compostos orgânicos de estrutura complementa e massa molecular elevada (de 100.000 a 100.000.000.000 ou mais unidades de massa atômica), sintetizadas pelos organismos vivos através da condensação de um grande número de moléculas de alfa-aminoácidos, através de ligações denominadas ligações peptídicas. Uma proteína é um conjunto de no minimo 20 [1] aminoácidos, mas sabemos que uma proteína possui muito mais que essa quantidade, sendo os conjuntos menores denominados Polipeptídeos. Em comparação, designa-se Prótido qualquer composto nitrogenado que contém aminoácidos, peptídios e proteínas (pode conter outros componentes). Uma grande parte das proteínas são completamente sintetizadas no citosol das células pela tradução do RNA enquanto as proteínas destinadas à membrana citoplasmática, lisossomas e as proteínas de secreção possuem um sinal que é reconhecido pela membrana do retículo endoplasmático onde terminam sua síntese. As proteínas são os componentes químicos mais importantes do ponto de vista estrutural.


Aminoácidos

Aminoácidos

São compostos quaternários de carbono (C), hidrogênio (H), oxigênio (O) e nitrogênio (N) - também chamado de azoto em Portugal, às vezes contêm enxofre (S), como a cistina. A estrutura geral dos aminoácidos envolve um grupo amina e um grupo carboxila, ambos ligados ao carbono α (o primeiro depois do grupo carboxila). O carbono α também é ligado a um hidrogênio e a uma cadeia lateral, que é representada pela letra R. O grupo R determina a identidade de um aminoácido específico. A fórmula bidimensional mostrada aqui pode transmitir somente parte da estrutura comum dos aminoácidos, porque uma das propriedades mais importantes de tais compostos é a forma tridimensional, ou estereoquímica.

Existem 300 tipos de aminoácidos, porém somente 20 são utilizados no organismo humano, sendo denominados aminoácidos primários ou padrão; apenas esses podem ser sintetizados pelo DNA humano. Desses 20, oito são ditos essenciais: isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilanina, treonina triptofano, valina, histidina e arginina. O organismo humano não é capaz de produzi-los, e por isso é necessária a sua ingestão através dos alimentos para evitar sua deficiência no organismo. Uma cadeia de aminoácidos denomina-se de "peptídeo", estas podem possuir dois aminoácidos (dipeptídeos), três aminoácidos (tripeptídeos), quatro aminoácidos (tetrapeptídeos), ou muitos aminoácidos (polipeptídeos). O termo proteína é dado quando na composição do polipeptídeo entram centenas ou milhares de aminoácidos.

As ligações entre aminoácidos denominam-se ligações peptídicas e estabelecem-se entre o grupo amina de um aminoácido e o grupo carboxilo de outro aminoácido, com a perda de uma molécula de água.

Estrutura tridimensional
Estruturas tridimensionais das proteínas.

As proteínas podem ter 4 tipos de estrutura dependendo do tipo de aminoácidos que possui, do tamanho da cadeia e da configuração espacial da cadeia polipeptídica. As estruturas são:

Estrutura primária

É dada pela seqüência de aminoácidos ao longo da cadeia polipeptídica. É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula. São específicas para cada proteína, sendo, geralmente, determinadas geneticamente. A estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de aminoácidos, com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal". Sua estrutura é somente a seqüência dos aminoácidos, sem se preocupar com a orientação espacial da molécula. Suas ligações são ligações peptídicas e pontes dissulfeto.

Representada pela sequência de aminoácidos unidos por meio das ligações peptídicas. É ligada a carboidratos assim como outros.

Estrutura secundária

É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na sequência primária da proteína. É o último nível de organização das proteínas fibrosas, mais simples estruturalmente.

Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos alfa dos aminoácidos e os seus grupos amina e carboxilo. O arranjo secundário de uma cadeia polipeptídica pode ocorrer de forma regular; isso acontece quando os ângulos das ligações entre carbonos alfa e seus ligantes são iguais e se repetem ao longo de um segmento da molécula.

São dois os tipos principais de proteicas

* alfa-hélice: presente na estrutura secundária dos níveis de organização das proteínas. São estruturas cilindricas estabilizadas por pontes de hidrogénio entre aminoácidos. As cadeias laterais dos aminoácidos encontram-se viradas para fora. Existem várias formas de como as hélice alfa podem organizar-se.

* folha-beta: padrão estrutural encontrado em várias proteínas, nas quais regiões vizinhas da cadeia polipeptídica associam-se por meio de ligações de hidrogénio, resultando em uma estrutura achatada e rígida.

Estrutura terciária

Resulta do enrolamento da hélice ou da folha pregueada, sendo estabilizada por pontes de hidrogênio e pontes dissulfeto. Esta estrutura confere a atividade biológica às proteícas.

A estrutura terciária descreve o dobramento final de uma cadeia, por interações de regiões com estrutura regular ou de regiões sem estrutura definida, podendo haver interações de segmentos distantes de estrutura primata, por ligações não covalentes.

Enquanto a estrutura secundária é determinada pelo relacionamento estrutural de curta distância, a terciária é caracterizada pelas interações de longa distância entre aminoácidos, denominadas interações hidrofóbicas, pelas interações eletrostáticas, pontes de hidrogenio e de sulfeto. Todas têm seqüências de aminoácidos diferentes, refletindo estruturas e funções diferentes. Efetua interações locais entre os aminoácidos que ficam próximos uns dos outros.

Estrutura quaternária

Algumas proteínas podem ter duas ou mais cadeias polipeptídicas. Essa transformação das proteínas em estruturas tridimensionais é a estrutura quaternária, que são guiadas e estabilizadas pelas mesmas interações da terciária.A junção de cadeias polipeptídicas pode produzir diferentes funções para os compostos.

Um dos principais exemplos de estrutura quaternária é a hemoglobina. Sua estrutura é formada por quatro cadeias polipeptídicas.

Estrutural ou plástica

São aquelas que participam dos tecidos dando-lhes rigidez, consistência e elasticidade. São proteínas estruturais: colágeno (constituínte das cartilagens), actina e miosina (presentes na formação das fibras musculares), queratina (principal proteína do cabelo), fibrinogênio (presente no sangue), albumina (encontrada em ovos) e outras.

Funções

As proteínas podem exercer funções importantes no organismo de todos os organismos vivos, das quais se destacam as seguintes.

Hormonal

Hormônio

Exercem alguma função específica sobre algum órgão ou estrutura de um organismo como, por exemplo, a insulina que retira a glicose em excesso do sangue(embora tecnicamente a insulina seja considerada apenas um polipeptídeo, devido a seu pequeno tamanho).

Defesa

Os anticorpos são proteínas que realizam a defesa do organismo, especializados no reconhecimento e neutralização de vírus, bactérias e outras substâncias estranhas.

O fibrinogênio e a trombina são outras proteínas de defesa, responsáveis pela coagulação do sangue e prevenção de perda sanguínea em casos de cortes e ferimentos.

Energética

No Brasil uma das principais fontes de proteínas é feijão. 100g de feijão possuem 21g de proteína

Obtenção de energia a partir dos canais que compõem as proteínas. Durante a fase de crescimento as crianças são especialmente sensíveis às deficiências de nutrientes, sobretudo proteínas. Deficiência de calorias ou proteínas na dieta desvia as proteínas para a função energética, levando à deficiência de crescimento. A necessidade diária de proteínas é de cerca de 1g/kg durante essa fase e 0,8-0,9g/kg na fase adulta.

Enzimática

Enzima

Enzimas são proteínas capazes de catalisar reações bioquímicas como, por exemplo, as lipases. As enzimas não reagem, são reutilizadas (sempre respeitando o sítio ativo) e são específicas.

As enzimas reduzem a energia de ativação das reações químicas. A função da enzima depende diretamente de sua estrutura. Proteínas altamente especializadas e com atividade catalítica. Mais de 2000 enzimas são conhecidas, acreditava-se que cada uma era capaz de catalisar apenas um tipo diferente de reação química, porém novas pesquisas provaram que algumas enzimas podem catalisar diferentes reações químicas.

Condutoras de gases

O transporte de gases (principalmente do oxigênio e um pouco do gás carbônico) é realizado por proteínas como a hemoglobina e hemocianina presentes nos glóbulos vermelhos ou hemácias .

Desnaturação
Ovo com clara desnaturada.

A desnaturação ocorre quando a proteína perde sua estrutura secundária e/ou terciária, ou seja, o arranjo tridimensional da cadeia polipeptídica é rompido, fazendo com que, quase sempre, perca sua atividade biológica característica.

Quando as proteínas sofrem desnaturação não ocorre rompimento de ligações covalentes do esqueleto da cadeia polipeptídica, preservando a seqüência de aminoácidos características da proteína.

Os fatores que causam a desnaturação, são:

* Aumento de temperatura (cada proteína suporta certa temperatura máxima, se esse limite é ultrapassado ela desnatura);
* Extremos de pH;
* Solventes orgânicos miscíveis com a água (etanol e acetona);
* Solutos (uréia);
* Exposição da proteína a detergentes;
* Agitação vigorosa da solução protéica até formação abundante de espuma.

Renaturação

Experimentos que demonstram a reversibilidade da desnaturação, ajudam a provar que a estrutura terciária de uma proteína globular é determinada pela sua sequência de aminoácidos. As proteínas desnaturadas retomam sua estrutura nativa e sua atividade biológica assim que sua conformação natural de estabilidade é atingida novamente. Renaturação é o nome que se dá a esse processo.

Por exemplo, uma ribonuclease purificada pode ser desnaturada pela presença de um agente redutor em solução concentrada de ureia, através da clivagem de quatro de suas oito ligações dissulfido a resíduos de cisteína e pela desestabilização das interações hidrofóbicas causada pela ureia. A desnaturação da ribonuclease é acompanhada por uma completa perda de sua atividade catalítica. Removidos o agente redutor e a ureia, a ribonuclease desnaturada retoma sua estrutura terciária correta, dobrando-se espontaneamente, com restauração completa de sua atividade catalítica. As ligações dissulfido são refeitas nas mesmas posições anteriores.]